Preview

Актуальная биотехнология

Расширенный поиск

ВЛИЯНИЕ ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЯ НА КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ЛАККАЗ БАЗИДИАЛЬНЫХ ГРИБОВ

https://doi.org/10.20914/2304-4691-2025-3-39-41

Об авторах

К. В. Моисеенко
ФГБОУ ВО Российский государственный аграрный университет -МСХА имени К.А. Тимирязева
Россия


К. М. Поляков
ФГБУН Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта
Россия


Т. В. Федорова
ФИЦ Биотехнологии РАН
Россия


О. А. Глазунова
ФГБОУ ВО Российский государственный аграрный университет -МСХА имени К.А. Тимирязева
Россия


Список литературы

1. Solomon E.I., Sundaram U.M., Machonkin T.E. Multicopper oxidases and oxygenases // Chem. Rev. 1996. V. 96. № 7. P. 2563-2606. doi: 10.1021/cr950046o.

2. Mate D.M., Alcalde M. Laccase engineering: From rational design to directed evolution // Biotechnol. Adv. 2015. V. 33. № 1. P. 25-40. doi: 10.1016/j.biotechadv.2014.12.007.

3. Viswanath B., Rajesh B., Janardhan A., Kumar A.P., Narasimha G. Fungal Laccases and Their Applications in Bioremediation // Enzyme Res. 2014. V. 2014. P. 1-10. doi: 10.1155/2014/163242.

4. Senthivelan T., Kanagaraj J., Panda R.C. Recent trends in fungal laccase for various industrial applications: An eco- friendly approach -A review // Biotechnol. Bioprocess Eng. 2016. V. 21. №

5. Pezzella C., Guarino L., Piscitelli A. How to enjoy laccases // Cell. Mol. Life Sci. 2015. V. 72. № 5. P. 923-940. doi: 10.1007/s00018-014-1823-9.

6. Upadhyay P., Shrivastava R., Agrawal P.K. Bioprospecting and biotechnological applications of fungal laccase // Biotech. 2016. V. 6. № 1. P. 1-12. doi: 10.1007/s13205-015-0316-3.

7. Kilaru S., Hoegger P.J., Kües U. The laccase multi-gene family in Coprinopsis cinerea has seventeen different mem- bers that divide into two distinct subfamilies // Curr. Genet. 2006. V. 50. №

8. Savinova O.S., Glazunova O.A., Moiseenko K.V., Shakhova N.V., Fedorova T.V. Evolutionary Relation- ships Between the Laccase Genes of Polyporales: Orthology-Based Classification of Laccase Isozymes and Functional Insight From Trametes hirsuta // Front. Microbiol. 2019. V. 10. P. 152. doi: 10.3389/fmicb.2019.00152.

9. Polyakov K.M., Gavryushov S., Ivanova S., Fedorova T.V., Glazunova O.A., Popov A.N., Koroleva O.V. Structure of native laccase from Trametes hirsuta at 1.8 A resolution // Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 2009. V. 65. Pt 6. P. 611-617. doi: 10.1107/S0907444909011950.

10. Glazunova O.A., Trushkin N.A., Moiseenko K.V., Filimonov I.S., Fedorova T.V. Catalytic efficiency of basidiomycete laccases: redox potential versus substrate-binding pocket structure // Catalysts. 2018. V. 8. № 4. P. 152. doi: 10.3390/catal8040152.

11. Glazunova O.A., Polyakov K.M., Moiseenko K.V., Kurzeev S.A., Fedorova T.V. Structure-function study of two new middle-redox potential laccases from basidiomycetes Antrodiella faginea and Steccherinum murashkinskyi // Int. J. Biol. Macromol. 2018. V. 118. P. 406-418. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2018.06.038.


Рецензия

Для цитирования:


Моисеенко К.В., Поляков К.М., Федорова Т.В., Глазунова О.А. ВЛИЯНИЕ ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЯ НА КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ЛАККАЗ БАЗИДИАЛЬНЫХ ГРИБОВ. Актуальная биотехнология. 2025;(3):39-41. https://doi.org/10.20914/2304-4691-2025-3-39-41

Просмотров: 13

JATS XML


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2304-4691 (Print)