Preview

Актуальная биотехнология

Расширенный поиск

ЗАЩИТНОЕ ДЕЙСТВИЕ ДИНИТРОЗИЛЬНЫХ КОМПЛЕКСОВ ЖЕЛЕЗА НА ГЕМОГЛОБИН ПРИ ОКИСЛИТЕЛЬНОЙ МОДИФИКАЦИИ ПЕРОКСИНИТРИТОМ

https://doi.org/10.20914/2304-4691-2020-3-369-371

Об авторах

Э. И. Насыбуллина
Институт биохимии им. А.Н. Баха
Россия


О. В. Космачевская
Институт биохимии им. А.Н. Баха
Россия


К. Б. Шумаев
Институт биохимии им. А.Н. Баха
Россия


А. Ф. Топунов
Институт биохимии им. А.Н. Баха
Россия


Список литературы

1. Tsai M. et al.. Dinitrosyl Iron Complexes (DNICs): From Biomimetic Synthesis and Spectroscopic Characterization toward Unveiling the Biological and Catalytic Roles of DNICs. // Acc. Chem. Res. 2015. 48. 4. 1184-1193.

2. Hsiao H.Y., et al.. Fe in biosynthesis, translocation, and signal transduction of NO: toward bioinorganic engineering of dinitrosyl iron complexes into NO-delivery scaffolds for tissue engineering. // Dalton Trans. 2019 Apr 16.

3. Vanin A.F. Dinitrosyl iron complexes with thiol-containing ligands as a «working form» of endogenous nitric oxide. // Nitric Oxide. 2016. 54. 15-29.

4. Vanin A.F. Dinitrosyl iron complexes as a "working form" of nitric oxide in living. / Cambridge Scholars Publishing. 2019. 265 P.

5. Shumaev K.B., et al. Interaction of reactive oxygen and nitrogen species with albumin - and hemoglobin bound dinitrosyl iron complexes. // Nitric Oxide. 2008. 18. 37-46.

6. Shumaev K.B., et al. Dinitrosyl iron complexes bound with haemoglobin as markers of oxidative stress. // Methods in Enzymology. 2008. 436. 445-461.

7. Шумаев К.Б., et al. Взаимодействие оксоферрилмиоглобина и динитрозильных комплексов железа. // Биохимия. 2004. 69. 5. 699-705.

8. Shumaev K.B., et al. Protective effect of dinitrosyl iron complexes with glutathione in red blood cell lysis induced by hypochlorous acid. // Oxidative Medicine and Cellular Longevity. 2019. V. 2019, ArticleID2798154, 12 pages.

9. Pietraforte D., et al.Peroxynitrite-dependentmodifications of tyrosine residues in hemoglobin. Formation of tyrosyl radical(s) and 3 nitrotyrosine. // Amino Acids. 2003. 25. 3-4. 341-350.

10. Romero N., et al. Reaction of Human Hemoglobin with Peroxynitrite. // J. Biol. Chem. 2003. 278. 45. 44049-44057.

11. Herold S., et al. Kinetics of the reactions of nitrogen monoxide and nitrite with ferryl hemoglobin. // Free Rad. Biol. Med. 2003. 34. 531-545.

12. Vlasova I.I. Peroxidase activity of human hemoproteins: keeping the fire under control. // Molecules. 2018. 23. 2561.

13. Ford E., et al. Kinetics of the reactions of nitrogen dioxide with glutathione, cysteine, and uric acid at physiological pH. // Free Radic. Biol. Med. 32. 2002. 1314-1323.

14. Pietraforte D., Minetti M. One-electronoxidation pathway of peroxynitrite decomposition in human blood plasma: evidence for the formation of protein tryptophan-centredradicals. // Biochem J. 1997. 321. 734-750.

15. Alvarez B., et al. Peroxynitrite-dependenttryptophan nitration. // Chem Res Toxicol. 1996. 9. 2. 390-396.


Рецензия

Для цитирования:


Насыбуллина Э.И., Космачевская О.В., Шумаев К.Б., Топунов А.Ф. ЗАЩИТНОЕ ДЕЙСТВИЕ ДИНИТРОЗИЛЬНЫХ КОМПЛЕКСОВ ЖЕЛЕЗА НА ГЕМОГЛОБИН ПРИ ОКИСЛИТЕЛЬНОЙ МОДИФИКАЦИИ ПЕРОКСИНИТРИТОМ. Актуальная биотехнология. 2020;(3):369-371. https://doi.org/10.20914/2304-4691-2020-3-369-371

Просмотров: 41


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2304-4691 (Print)