МОДИФИЦИРОВАННЫЕ ФОРМЫ ГЕМОГЛОБИНА КАК ИНСТРУМЕНТ МОЛЕКУЛЯРНОЙ ДИАГНОСТИКИ

1. Perutz M.F., Liquori A.M., Eirich F. // Nature. 1951. V. 167(4258). P. 929-931.

2. Ingram V. // Nature. 1956. V. 178(4537). P. 792-794.

3. Космачевская О.В., Топунов А.Ф. // Прикл. биохимия и микробиология. 2009. Т.45(6). С. 627-653.

4. Топунов А.Ф., Голубева Л.И. // Успехи биологической химии. 1989. Т. 30. С. 239-252.

5. Топунов А.Ф., Петрова Н.Э. // Успехи биологической химии. 2001. Т. 41. С. 199-228.

6. Топунов А.Ф., Космачевская О.В. // Биомика. 2018. Т.10(3). С. ф251-267.

7. Наследственные анемии и гемоглобинопатии. М.: Медицина. 1983. 336 с.

8. Scott E.M., Griffith I.V. // Biochim. Biophys. Acta. 1959. V. 34. P. 584-586.

9. Kuma F., Prough R.A., Masters B.S.S. // Arch. Biochem. Biophys. 1976. V. 172(2). P. 600-607.

10. Qiu Y., L., Riggs A.F. // J. Biol. Chem. 1998. V. 273(36). P. 23426-23432.

11. Ascenzi P., Brunori M. // Biochem. Mol. Biol. Edu. 2001. V. 29(5). P. 183-185.

12. Kreutzer U., Jue T. // J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 2004. V. 286(3). P. H985 H991.

13. Rassaf T., Flogel U., Drexhage C., Hendgen-Cotta U., Kelm M., Schrader J. // Circ. Res. 2007. V. 100(12). P. 1749-1754.

14. Rifkind J., Nagababu E., Ramasamy S. // Antioxid. Redox Signal. 2006. V. 8(7-8). P. 1193-1203.

15. Stamler J.S., et al.. // Science. 1997. V. 276(5321). P. 2034-2037.

16. Angelo M., Singel D., Stamler J. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006. V. 103(22). P. 8366-8371.

17. Vanin A.F., Serezhenkov V.A., Mikoyan V.D., Genkin M.V. // Nitric Oxide. 1998. V. 2(4). P. 224-234.

18. Gow A.J., et al.. // Proc. Natl. Acad. Sci.USA. 1999. V. 96(16). P. 9027-9032.

19. Shumaev К.B., et al. // Nitric Oxide. 2008. V. 18(1). P. 37-46.

20. Shumaev K.B., et al. // Methods in Enzymology. 2008. V. 436. P. 445-461.

21. Reeder B., Wilson M. // Curr. Med. Chem. 2005. V. 12(23). P. 2741-2751.

22. Григорьева Д.В., et al. // Бюлл. эксп. биол. мед. 2013. Т. 155(1). С. 129-132.

23. Alayash A.I., Ryan B.A., Cashon R.E. // Arch. Biochem. Biophys. 1998. V. 349(1). P. 65-73.

24. Kunkel H.G., Wallenius G. // Science. 1955. V. 122(3163). P. 288.

25. Rahbar S. // Clin. Chim. Acta. 1968. V. 22(2). P. 296-298.

26. Dolhofer R., Renner R., Wieland O.H. // Diabetologia. 1981. V. 21(3). P. 211-215.

27. Галенок В.А., et al.Гликозилированные протеины. Новосибирск: Наука. Сиб. отд-ние. 1989. 258 с.

28. Shapiro R., Mc Manus M.J., Zalut C., Bunn H.F.J. Biol. Chem. 1980. V. 255(7). P. 3120-3127.

29. Fluckiger R., Berger W., Winterhalter K.H. Diabetologia. 1977. V. 13. P. 393-396.

30. Yim H. -S., Kang S. -O., Hah Y-C., Chock P.B., Yim M.B. // J. Biol. Chem. 1995. V. 270(47). P. 28228-28233.

31. Космачевская О.В., Шумаев К.Б., Топунов А.Ф. // Прикл. биохимия и микробиология. 2017. Т. 53(3). С. 253-270.

32. Kosmachevskaya O.V., et al.. // Hemoglobin. 2013. V. 37(3). P. 205-218.

33. Kosmachevskaya O.V., et al.// Clin. Chem. Lab. Med. 2014. V. 52(1). P. 161-168.

34. McCutcheon A.D., Melb M.D., Flack E.H. // Lancet. 1960. V. 276(7144). P. 240-242.

35. Park C.M., Nagel R.L. // N. Engl. J. Med. 1984. V. 310(24). P. 1579-1584.

36. Discombe G. // Lancet. 1960. V. 276(7146). P. 371-372.

37. Murayama M. // J. Biol. Chem. 1960. V. 235(4). P. 1024-1028.

38. Scheler W. // Acta Biol. Med. Germ. 1960. V. 5. P. 382-397.

39. Talbot B., Brunori M., Antonini E., Wyman J. // J. Mol. Biol. 1971. V. 58(1). P. 261-276.

40. Benesch B.R., Benesch R.E. // Methods Enzymol. 1981. V. 76. P. 147-159.

41. Андреюк Г.М., Кисель М.А. // Биоорганическая химия. 1997. Т. 23(4). С. 290-293.

42. Anderson H.M., Turner J.C. // J. Clin. Invest. 1960. V. 39(1). P. 1-7.

43. Nash G.B., Meiselman H.J. // Biophys. J. 1983. V. 43(1). P. 63-73.

44. Токтамысова З.С., Биржанова Н.Х. // Биофизика. 1990. Т. 35(6). С. 1019-102012.

45. Shaklai N., Yguerabide J., Ranney H.M. // Biochemistry. 1977. V. 16(25). P. 5593-5597.

46. Fung L.W. // Biochemistry. 1981. V. 20(25). P. 7162-7166.

47. Eisinger J., Flores J., Salhany J.M. // Proc. Natl. Acad. Sci.USA. 1982. V. 79(2). P. 408-412.

48. Sega M.F., Chu H., Christian J., Low P.S. // Biochemistry. 2012. V. 51(15). P. 3264-3272.

49. Shaklai N., Ranney H.R. // Isr. J. Med. Sci. 1978. V. 14(11). P. 1152-1156.

50. Kriebardis A.G., et al.. // J. Cell. Mol. Med. 2007. V. 11(1). P. 148-155.

51. Salhany J.M. // Biochemistry. 2008. V. 47. P. 6059-6072.

52. Tsuneshige A., Imai K., Tyuma I. // J. Biochem. 1987. V. 101(3). P. 695-704.

53. Riggs A. // Methods Enzymol. 1981. V. 76. P. 5-29.

54. Космачевская О.В., Топунов А.Ф. // Прикл. биохимия и микробиология. 2007. Т. 43(3). С. 347-353.

55. Насыбуллина Э.И., et al.// Труды Карельского научного центра РАН. 2018. № 4. С. 93-104.

56. Wang W., Kuzmenko I., Vaknin D. // Phys. Chem. Chem. Phys. 2014. V. 16. P. 13517-13522.

57. Reeg S., Grune T. // Antioxid Redox Signal. 2015. V. 23. P. 239-255.

58. Новикова Н.Н., et al.// Кристаллография. 2019. Т. 64(6). С. 945-951.

59. Топунов А.Ф., et al.. // Новые информационные технологии в медицине, биологии, фармакологии и экологии. Украина, Крым, Ялта-Гурзуф, 2013. С. 150-152.

60. Насыбуллина Э.И., Ник et al.. // Краткие сообщения по физике. 2015. Т. 42(7). С. 22-27.