ВЛИЯНИЕ РАЗЛИЧНЫХ ФАКТОРОВ НА БИОКАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА РЕКОМБИНАНТНОЙ МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗЫ ИЗ METHYLOBACTERIUM
https://doi.org/10.20914/2304-4691-2019-3-647-651
About the Authors
Т. КузнецоваRussian Federation
Т. Белякова
Russian Federation
А. Катыкина
Russian Federation
References
1. Aerobic methylobacteria as promising objects of modern biotech-nology (Review) / Doronina N.V. [et al] // Applied Biochemistry and Microbiology. 2015. Vol. 51. № 2. P. 125-134.
2. Троценко Ю.А., Доронина Н.В., Торгонская М.Л. Аэробные метилобактерии / Ред. В.Ф. Гальченко. Пущино: ОНТИ ПНЦ РАН, 2010. 325 с.
3. Доронина Н.В., Кудинова Л.В., Троценко Ю.А. Methylovorus mays - новый вид аэробных облигатных метилобактерий, ассоциированных с растениями // Микробиология. 2000. Т. 69. № 5. С. 712-716.
4. Моделирование биодеградации метана / Казаков Д.А. [и др.] // Учен. зап. Казан. ун-та. Сер. Естеств. науки. 2008. Т. 150, кн. 3.C. 91-97.
5. Троценко Ю.А., Доронина Н.В., Хмеленина В.Н., Понаморева О.Н. Биология и биотехнология аэробных метилотрофов: учебное пособие // Тула: Изд-во ТулГУ. 2010. 227 c.
6. Кузнецова Т.А., Троценко Ю.А. Конструирование рекомбинантной плазмиды для экспрессии гена метанолдегидрогеназы // Современные проблемы физиологии, экологии и биотехнологии микроорганизмов: Всероссийский симпозиум с международным участием. Москва, МГУ им. М.В. Ломоносова. Биологический факультет. 24-27 декабря 2014 г.: Материалы. М.: Макс Пресс, 2014. С. 137.
7. Гвоздев А.Р., Тухватуллин И.А., Гвоздев Р.И. Хиноновые алкогольдегидрогеназы и FAD алкогольоксидазы // Биохимия. 2012. № 8. С. 1017-1032.
8. BRENDA - The Comprehensive Enzyme Information System. URL: https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php? ecno=1.1.2.7
9. The atomic resolution structure of methanol dehydrogenase from Methylobacterium extorquens / Williams P.A. [et al] // Acta Cryst. 2005. V.61. P. 75-79.
10. A systems biology approach uncovers cellular strategies used by Methylobacterium extorquens АМ1 during the switch from multi - to single-carbon growth / Skovran E. [et. al] // РLоS ONE. 2010 № 5: е14091. doi:10.1371/journal.pone.0014091.
11. Effects of copper on wild and tolerant strains of the lichen Photobionttrebouxiaerici (Chlorophyta) and possible tolerance mechanisms / Backor M. [et al] // Archives of Environmental Contamination and Toxicology. 2003. V. 45. P. 159-167.
12. Faixová Z., Faix Š. Influence of metal ions on ruminal enzyme activities // ActaVeterinaria Brno. 2002. V. 71. P. 451-455.
13. Purification and properties of methanol dehydrogenase from Methylosinus sp. WI 14 / Grosse S. [et al] // J. Basic Microbiol. 1998. V. 38. № 3. P. 189-196.
Review
For citations:
, , . Topical biotechnology. 2019;(3):647-651. (In Russ.) https://doi.org/10.20914/2304-4691-2019-3-647-651