Preview

Topical biotechnology

Advanced search

ФАКТОРЫ БИОДЕГРАДАЦИИ БЕЛОГО ФОСФОРА

https://doi.org/10.20914/2304-4691-2019-3-441-445

About the Authors

А. Миндубаев
Институт органической и физической химии им. А.Е. Арбузова ФИЦ КазНЦ РАН
Russian Federation


Э. Бабынин
Казанский (Приволжский) федеральный университет
Russian Federation


А. Волошина
Институт органической и физической химии им. А.Е. Арбузова ФИЦ КазНЦ РАН
Russian Federation


С. Минзанова
Институт органической и физической химии им. А.Е. Арбузова ФИЦ КазНЦ РАН
Russian Federation


Л. Миронова
Институт органической и физической химии им. А.Е. Арбузова ФИЦ КазНЦ РАН
Russian Federation


Е. Бадеева
Институт органической и физической химии им. А.Е. Арбузова ФИЦ КазНЦ РАН
Russian Federation


References

1. Walsh C. Enabling the chemistry of life // Nature. 2001. Vol.409. No.6817. P.226-231.

2. Wackett L.P. The Metabolic Pathways of Biodegradation // The Prokaryotes. 2013. Vol.2. P.383-393.

3. Kalyuzhnaya M.G., Puri A.W., Lidstrom M.E. Metabolic engineering in methanotrophic bacteria // Metabolic Engineering. 2015. Vol.29. P.142-152.

4. Yurimoto H., Kato N., Sakai Y. Assimilation, Dissimilation, and Detoxification of Formaldehyde, a Central Metabolic Intermediate of Methylotrophic Metabolism // The Chemical Record. 2005. Vol. 5. No.6. P. 367-375.

5. Brysk M.M., Corpe W.A., Hankes L.V. β-Cyanoalanine Formation by Chromobacterium violaceum // J Bacteriol. 1969. Vol. 97. No. 1. P. 322-327.

6. Machingura M., Salomon E., Jez J.M., Ebbs S.D. The β-cyanoalanine synthase pathway: beyond cyanide detoxification // Plant, Cell and Environment. 2016. Vol. 39. No.10. P. 2329-2341.

7. Dunn M.F., Niks D., Ngo H., Barends T.R.M., Schlichting I. Tryptophan synthase: the workings of a channeling nanomachine // Trends in Biochemical Sciences. 2008. Vol.33. No.6. P. 254-264.

8. Миндубаев А.З., Белостоцкий Д.Е., Минзанова С.Т., Миронов В.Ф., Алимова Ф.К., Миронова Л.Г., Коновалов А.И. Метаногенез: Биохимия, Технология, Применение // Ученые записки КГУ, Серия естественные науки. 2010. Т.152. Кн.2. С. 178-191.

9. Миндубаев А.З., Волошина А.Д., Кулик Н.В., Сапармырадов К.А., Минзанова С.Т., Миронова Л.Г., Хаяров Х.Р., Бадеева Е.К. Селекция на рост устойчивости микроорганизмов к белому фосфору // Актуальная биотехнология. 2018. № 3 (26). С. 201-205.

10. Миндубаев А.З. От яда к удобрению // Наука и жизнь. 2019. № 3. С. 46-47.

11. Cooper D.L., Lovett S.T. Toxicity and tolerance mechanisms for azidothymidine, a replication gap-promoting agent, in Escherichia coli. // DNA Repair (Amst). 2011. Vol. 10. No. 3. Р. 260-270.

12. Прохорова И.М., Ковалева М.И., Фомичева А.Н. Генетическая токсикология: лабораторный практикум. Ярослав. гос. ун-т им. П.Г. Демидова. Ярославль. 2005. 132 с.

13. Миндубаев А.З., Волошина А.Д., Хаяров Х.Р., Сахапов И.Ф., Бадеева Е.К., Стробыкина А.С., Валидов Ш.З., Бабаев В.М., Минзанова С.Т., Миронова Л.Г., Акосах Й.А., Яхваров Д.Г. Динамика превращений белого фосфора культурой черного аспергилла // Бутлеровские сообщения. 2017. Т. 51. № 8. С. 1-26.

14. Drews R.C. Acetone sterilization in ophthalmic surgery // Ann. Ophthalmol. 1977. V. 9(6). P. 781.

15. Миндубаев А.З., Бабынин Э.В., Бадеева Е.К., Пискунов Д.Б., Махиянов А.Н., Минзанова С.Т., Миронова Л.Г., Волошина А.Д. Генотоксичность и цитогенетическое действие белого фосфора // Известия вузов. Прикладная химия и биотехнология. 2019. Т.9. № 1. С. 81-94.


Review

For citations:


 ,  ,  ,  ,  ,   . Topical biotechnology. 2019;(3):441-445. (In Russ.) https://doi.org/10.20914/2304-4691-2019-3-441-445

Views: 23


Creative Commons License
This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2304-4691 (Print)