actbiotechАктуальная биотехнологияTopical biotechnology2304-4691ВГУИТ10.20914/2304-4691-2020-3-448-450actbiotech-4941Research ArticleСтатьиАЭРОБНЫЕ МЕТИЛОБАКТЕРИИ КАК ОСНОВА БИОАНАЛИТИЧЕСКИХ СИСТЕМ ДЛЯ ЭКОЛОГИЧЕСКОГО МОНИТОРИНГАКузнецоваТ. А.noemail@neicon.ruТульский государственный университетRussian Federation20202609202003448450Copyright © Кузнецова Т.А., 20202020Кузнецова Т.А.Кузнецова Т.А.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://www.actbio-vsuet.ru/jour/article/view/4941ReferencesAerobic methylobacteria as promising objects of modern biotech-nology (Review) / N.V. Doronina, M.L. Torgonskaya, D.N. Fedorov [et al] // Applied Biochemistry and Microbiology. 2015. Vol. 51. № 2. P. 125-134.Aerobic methylobacteria as promising objects of modern biotech-nology (Review) / N.V. Doronina, M.L. Torgonskaya, D.N. Fedorov [et al] // Applied Biochemistry and Microbiology. 2015. Vol. 51. № 2. P. 125-134.Synthetic methylotrophy: A practical solution for methanol-based biomanufacturing / Y. Wang, L. Fan, P. Tuyishime [et al] // Trends in Biotechnology. 2020. V 38. № 6. P. 650-666.Synthetic methylotrophy: A practical solution for methanol-based biomanufacturing / Y. Wang, L. Fan, P. Tuyishime [et al] // Trends in Biotechnology. 2020. V 38. № 6. P. 650-666.Anthony C., Williams P. The structure and mechanism of methanol dehydrogenase // Biochim. Biophys. Acta. 2003. V. 1647. P. 18-23.Anthony C., Williams P. The structure and mechanism of methanol dehydrogenase // Biochim. Biophys. Acta. 2003. V. 1647. P. 18-23.The crystal structure of methanol dehydrogenase, a quinoprotein from the marine methylotrophic bacterium Methylophagaaminisulfidivorans MP/ T.P. Cao, J.M. Choi, S.W. Kim [et al] // J Microbiol. 2018. V. 56. № 4. P. 246-254.The crystal structure of methanol dehydrogenase, a quinoprotein from the marine methylotrophic bacterium Methylophagaaminisulfidivorans MP/ T.P. Cao, J.M. Choi, S.W. Kim [et al] // J Microbiol. 2018. V. 56. № 4. P. 246-254.Кузнецова Т.А.. Конструирование рекомбинантной плазмиды для экспрессии гена метанолдегидрогеназы // Современные проблемы физиологии, экологии и биотехнологии микроорганизмов: сб. т. конф.. М.: Макс Пресс, 2014. С. 137.Кузнецова Т.А.. Конструирование рекомбинантной плазмиды для экспрессии гена метанолдегидрогеназы // Современные проблемы физиологии, экологии и биотехнологии микроорганизмов: сб. т. конф.. М.: Макс Пресс, 2014. С. 137.Свойства модифицированных амперометрических биосенсоров на основе метанолдегидрогеназы и клеток Methylobacteriumnodulans / Кузнецова Т.А. [и др.] // Прикл. биохим. микробиол. 2013. Т. 49. № 6. С. 613-618.Свойства модифицированных амперометрических биосенсоров на основе метанолдегидрогеназы и клеток Methylobacteriumnodulans / Кузнецова Т.А. [и др.] // Прикл. биохим. микробиол. 2013. Т. 49. № 6. С. 613-618.Электрохимический сенсор на основе алкогольоксидазы для экспресс-определения содержания низших спиртов / Алферов В.А. [и др.] // Журн. аналит. химии. 2011. Т. 66. № 12. С. 1322-1329.Электрохимический сенсор на основе алкогольоксидазы для экспресс-определения содержания низших спиртов / Алферов В.А. [и др.] // Журн. аналит. химии. 2011. Т. 66. № 12. С. 1322-1329.Gülce H. A new amperometric enzyme electrode for alcohol determination // Biosens. Bioelectron. 2002. V. 17. № 6-7. P. 517-521.Gülce H. A new amperometric enzyme electrode for alcohol determination // Biosens. Bioelectron. 2002. V. 17. № 6-7. P. 517-521.
The authors declare that there are no conflicts of interest present.